Исследовательской группе Университета Умео (Швеция) удалось захватить и описать структуру белка, которая ранее был недоступна для изучения. Открытие закладывает базу для разработки веществ, предназначенных для использования в качестве катализаторов ферментов для новых химических реакций, например, в биотехнологических приложениях.
Ферменты являются эффективными биокатализаторами, способными ускорить клеточные, химические реакции в несколько миллионов раз. Теперь шведская научная группа при обнаружила новый аспект в ферментах, который, в частности, объясняет, как ферменты управляют своими задачами с непревзойденной эффективностью и селективностью.
Так называемые высокоэнергетические состояния в ферментах являются необходимыми для активизации химических реакций.Высокий уровень энергии структуры белка происходит временно и в течение короткого периода. Однако ранее исследователям не удавалось изучить эти факторы, так как они становились невидимыми для традиционных методов спектроскопии.Химикам Умео удалось найти способ, поддерживать состояние высокой энергии в ферменте аденилаткиназы, путем мутации белка.
Ведущий автор Magnus Wolf-Watz говорит: «Благодаря этому обогащению, мы смогли изучить структуру и динамику этого состояния. Данные показывают, что ферментативные высокоэнергетические состояния необходимы для химического катализа». Исследование также указывает на возможность тонкой настройки динамики фермента, и эта возможность может быть полезна для ученых в разработке новых ферментов для катализа новых химических реакций.
Открытие стало возможным благодаря широкому научному подходу, где были использованы многочисленные передовые биофизические методы, в том числе ядерный магнитный резонанс (ЯМР) и рентгеновская кристаллография.