Отправляет email-рассылки с помощью сервиса Sendsay

Новости лаборатории Наномир

  Все выпуски  

1510 Determination of protein secondary structure using a 3D genetic code table. Kushelev Alexander, Nanoworld laboratory.


Выпуск 1510
2025-03-09

Лаборатория Наномир

Когда реальность открывает тайны,
уходят в тень и  меркнут чудеса ...


 Determination of protein secondary structure using a 3D genetic code table

Kushelev Alexander, Nanoworld laboratory.

Until now, it was believed that the genetic code was degenerate, and the number of synonymous codes for amino acids (Ser, Arg, Leu) reached 6. We decided to test this hypothesis. To do this, we compiled a table of well-studied proteins and found out what codes encode amino acids in alpha, beta, 310, and pi-helices.

 

It turned out that glycine is encoded in the alpha helix by the GGC triplet, in the beta layer by the GGA triplet, in the 310-helix by the GGG triplet, and in the pi-helix by the GGT triplet.

In 1992, we compiled a 3D table of the genetic code [1]

 

Thus, the triplet encodes not only the amino acid, but also the phi angle.

 

 

Sample (Collagen, fragment)


In 1992, we had no reliable evidence for the existence of a three-dimensional genetic code, but 

Aviv A. Rosenberg, Eily Marks, and Alex M. Bronstein have found consistent evidence that Val encoded by the GTA triplet is more likely to be included in the beta list, and Val encoded by the GTT triplet is more likely to be included in the Helix. . Thus, two cells of our 3D Genetic Code table are reliably confirmed. [2].

  

If the code for helix 310 is repeated three times, the first hydrogen bond is formed and helix 310 is built. In the secondary structure diagram, the helix is indicated by ones. If subsequent codes are alpha or 310, then the spiral continues as a sequence of ones. If the code beta or pi is encountered, the spiral ends and zeros follow on the diagram.

If the pi code is repeated five times in a row, then a pi-spiral begins to be built, which is also denoted by ones: 11111. If instead of the pi code there is some other code (alpha, beta, 310), then the pi-spiral ends and zeros begin.


This is what the diagram of the secondary structure of the protein with the identifier CAG5119892.1 looks like:

secondary structure code:

0001111000011111000111110001111000011110000111100001111000011

1100001111000011110000111100001111000011110000111100001111000

0111100001111000011110000111100000000000011110000111100011100

0000

Let's calculate the correlation with X-ray diffraction analysis

/ nuclear magnetic resonance


The results of the correlation analysis are summarized in Table 2:

 

 

Full table: https://disk.yandex.ru/d/A0kxSUCKyKmnXw

Considering that X-ray diffraction analysis is erroneous in space by fractions of an angstrom, it can be erroneous along the primary sequence by no more than one turn of the helix. We decided to discard 5 amino acid residues from each end of each section of the helix. As expected, the correlation increased significantly. 100% correlation was obtained for proteins with extended helical regions.


If we take a sample of proteins that do not contain helices, then it will not be possible to calculate the correlation by the presence of helices, because they simply do not exist. In this case, it is possible to calculate the correlation by the absence of helices, i.e. when the X-ray diffraction analysis

/ nuclear magnetic resonance show that there are no helices.

The data for a sample of 250 random proteins are summarized in Table 3:

https://disk.yandex.ru/d/gYZ72H3EwKyTnw

Pruning 5 amino acid residues from each end of each helix increases the maximum of the helix and non-helix correlations from 72% to 96%.


 

A graph of the correlation value versus the number of amino acid residues cut is shown in Figure 3: 

The graph shows that the average sections of the spirals are determined by the X-ray diffraction analysis

with a reliability of 96%.

It is known that even a 100% correlation does not guarantee causation, so we continued testing using other "wet" methods, for example, chemical analysis. Chemical analysis makes it possible to determine the presence of disulfide bridges.

The program automatically built 6 protein fragments closed through disulfide bridges using the 3D genetic code table. At each step of building a model according to the triplet code, the angle phi is taken from the table. If the cycle, for example, of lysozyme, contains 22 amino acid residues, then the number of variants of the structure is three to the power equal to the number of residues minus 1, i.e. 3^(22-1) ~= 3*10^10 (about 30 billion). And only in one of these options will the disulfide bridge close. The probability of this event is 1/(3*10^10), i.e. one thirty-billionth. And the probability of closing all 6 fragments that the program built from the code in automatic mode is 1/(10^84). It is clear that the closure of disulfide bridges in the model is not accidental. If you change the 3D genetic code table, all the disulfide bridges in the model open. And the correlation with X-ray diffraction analysis will be reset to zero.

In 2021, we discovered a protein structure in PDB that is a fractal helix:

https://www.uniprot.org/uniprotkb/P15941/entry

This is another confirmation of the operability and predictive power of the 3D coding algorithm.

How to get a 100% guarantee of the correctness of the 3D genetic code table? To do this, it is enough to grow crystals according to the table codes that are repeated. For example, for glycine, these will be the codes n(gga), n(ggc), n(ggg), n(ggt). There are 61 codes and 61 crystals in total. In 2024, it was possible to find out that such regions are typical for membrane proteins[3]


 

The secondary structure of this protein is determined from the 3D genetic code table:

 

Despite the difficulties of obtaining crystals from membrane proteins, their typical structure is known. It consists of numerous spiral sections. This is another confirmation of the 3D table of the genetic code.

The advantage of the 3D coding algorithm is the higher reliability of protein structure determination.  Another advantage is speed. This is about a billion times higher than determining protein structure using X-ray crystallography.

/ nuclear magnetic resonance and other “wet” methods.

 

 

For some classes of proteins that do not contain Pro, our algorithm allows us to determine not only the secondary, but also the tertiary structure.[4]

Our model experiments help determine the geometric parameters of not only proteins, but also a wide class of chemical compounds [5]


The 3D genetic code algorithm makes it possible to determine the structures of all proteins encoded by a chromosome, and even the entire genome, in one run of the program. This scientific achievement raises civilization to a new level of development.

References: 


1. 1. Кушелев А.Ю., Кожевников Д.Н. Конкурсный проект "Наномир" // Экономика сегодня и завтра.-1992.-стр.30 https://img-fotki.yandex.ru/get/5905/nanoworld2003.23/0_4a672_1493e464_orig.jpg

2. Aviv A.Rosenberg, Ailie Marx & Alex M. Bronstein  Codon-specific Ramachandran plots show amino acid bacbone conformation depends on identity of the translated codon. https://www.nature.com/articles/s41467-022-30390-9

3. https://www.uniprot.org/uniprotkb/A0A1Q9E695/entry

4. Соколик В, Кушелев А. Геометрия живого наномира: Пикотехнология белков // LAP LAMBERT Academic Publishing,-2016,-292стр. https://books.google.ru/books?id=2P7IzQEACAAJ

5. Кожевников Д.Н. Кольцегранные модели молекул. Журн. физ. химия. - 1996. - Т. 70. - № 6. - С. 1134-1137.  http://nanoworld88.ru/files/700-800/791.htm

 


Приглашение к сотрудничеству

На базе научного открытия нами создан онлайн-сервис по определению структуры белковых молекул. Теперь мы сможем зарабатывать вместе.

По старой технологии определение одной структуры белка обходится примерно в 10 000 евро, а ждать нужно от 2 месяцев до 3 лет. По новой технологии структура определяется в 1000 раз точнее и в миллиард раз быстрее. 80% от найденного Вами заказа принадлежат Вам, как менеджеру.

Наш лозунг: "В 1000 раз лучше, в 1000^3 быстрее и в 1000 раз дешевле!"

Ваша задача заключается в размещении рекламы на онлайн-сервис белковых структур. Рынок этих структур очень большой и продолжает стремительно расти. Ежедневно кто-то оплачивает до 60 структур по средней цене 10 000 евро за штуку. Новая технология позволила на одном персональном компьютере за неделю определить структуры всех 115 000 белков человека, для которых известна нуклеотидная кодирующая последовательность. При этом качество результата, полученного по новой технологии в 1000 раз выше по точности, в миллиард раз по быстродействию и в 30 раз шире по номенклатуре белковых молекул. Единственное, что нам сегодня не хватает - рекламы.

Как получить Вашу первую зарплату менеджера? Найти заказчика белковых структур  и убедить его заказать за счёт лаборатории Наномир пробный заказ. Когда заказчик распробует новую технологию, он начнёт делать коммерческие заказы. С первого коммерческого заказа менеджер получает 80%. С последующих заказов процент будет постепенно уменьшаться, но с первого заказа другого заказчика менеджер снова получит 80%. Зарплата менеджера может достичь миллиона евро в день. И это не предел.


 

 

Инвестирование научных проектов

Приглашаем инвесторов и меценатов.

Как продвинуть цивилизацию на новый уровень своего развития и получить при этом огромные прибыли?

- Вложить деньги
в научные разработки.

Новейшие виды экологически чистых и мощных источников энергии, средство для продления жизни, 
высокие технологии.

Все это реально создать в ближайший год-два при наличии достаточного финансирования.


Готовые коммерческие продукты

 

1. Online service PROTEIN PICOTECHNOLOGY

2. Сверхдобротные одномодовые диэлектрические резонаторы в т.ч. с большим диапазоном перестройки

3. Станки для производства высокодобротных одномодовых резонаторов 

4. Технология изготовления сапфировых линз 

5. Магнитный тороидально-сферический конструктор

Проекты

01 Ruby Emdrive (Микроволновый двигатель без реактивной струи)

02 Ruby Power Source (Микроволновый источник энергии) 

03 Средство продления жизни (Возвращение молодости)

04 Октаэдрический редуктор

05 Шестеренчатая передача Кушелева

06 Магнитный подвес-стыковка-герметизация модулей

07 Ионно-микроволновый фрактальный излучатель

08 Гибкий отражатель из жестких элементов

09 Энциклопедия "Наномир"

10 Экспертиза

11 Конструктивные компьютерные игры

12 Интеллектуальный кодовый замок

13 Очки кругового обзора

14 Тетраэдрический сканер

15 Программируемая архитектура

16 Источник энергии промышленной частоты

17 Источник энергии постоянного тока

18 Монокристаллическая видеокамера

19 Система определения активных участков белка

20 Тераваттный лазер непрерывного действия

21 Бактериальный синтез алмазов

22 Шестеренчатые передачи с тремя степенями свободы

23 Сверхсветовая связь

24 Безосевая шестеренчатая передача

25 Aктивный язык программирования

26 Телевидение миллиметрового и оптического диапазонов

27 Микроволновая архитектура

28 Компьютерный экран из автономных элементов

29 Чтение / запись ДНК

30 Сверхсветовая локация / зрение

31 Нейтрализатор акустического сигнала

Коммерческое предложение: 

Виктория Соколик: Уважаемые коллеги, Вашему вниманию предоставляется услуга -- моделирование 2D и 3D структуры любого белка без ограничений в его размере и степени изученности с помощью программного обеспечения, базирующемся на принципиально новом подходе декодирования нуклеотидной последовательности, детерминирующей данный белок.

Всё, что необходимо от заказчика, это нуклеотидная последовательность мРНК интересующего его белка (или код этой нуклеотидной последовательности в EMBL, или хотя бы код самого белка в PDB).

В течение 1-3 суток мы готовы предоставить Вам схему вторичной структуры заказанного белка (2D), модель его пространственной структуры (3D) в виртуальном пространстве, а также файл .pdb с координатами каждого атома белка. 

Файл .pdb может быть использован по аналогии с файлами закристаллизованных белков из PDB банка для дальнейшего конформационного анализа белка методами молекулярной динамики с учётом физико-химической специфики микроокружения белка или его взаимодействия с лигандами.

Таким образом, Вы сможете максимально быстро удобным для Вас способом (по электронной почте, на сайте либо на электронном носителе) получить информацию о структуре Вашего белка.

 Сотрудничество может быть различным:

- участие в научных дискуссиях на форуме (конструктивное)

- совместное создание коммерческого продукта

- поиск инвесторов

- выступить менеджером по продаже готовых коммерческих продуктов 

- конструктивные предложения по продвижению идей лаборатории Наномир

- содействие в проведении экспериментов и т.п.

- написание совместных научных статей и т.п.

- материальный вклад (денежный или обеспечение оборудованием и материалами)

 

Пожалуйста, сообщайте о своем вкладе, чтобы мы зачли Вас как партнера лаборатории Наномир.

Telegram: https://t.me/nanoworldlab

Приглашение в группу: https://t.me/nanoworld_discussion 

WhatsApp: +7 926 850-54-22

mail: kushelev20120@yandex.ru


О способах финансирования можно спросить по электронной почте и на телеграм-канале. 

Огромное спасибо всем за помощь и поддержку! 

 

 

 

 


В избранное